Arginina quinasa Índice Clasificación Nomenclatura Función biológica Estudios...
EC 2.7.3Enzimas de estructura conocida
EC2.7.3.3enzimacatalizareacción químicaATPL-argininaADPNω-fosfo-L-argininaión hidrógenoMg2+
transferasasfosfotransferasasargininaprolinasistema fosfágenoestructurasPDB
| Arginina quinasa | |||||
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| Estructuras disponibles | |||||
| PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | ||||
| Identificadores | |||||
| Identificadores externos | Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | ||||
| Número EC | 2.7.3.3 | ||||
| Número CAS | 9026-70-4 | ||||
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| Ortólogos | |||||
| Especies |
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La arginina quinasa (EC 2.7.3.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química
ATP +
ADP + 
+ H+ATP + L-arginina ⇌{displaystyle rightleftharpoons } ADP + Nω-fosfo-L-arginina + H+
Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son el ATP y L-arginina, mientras que sus productos son ADP, Nω-fosfo-L-arginina y un ión hidrógeno. Esta enzima requiere de iones Mg2+
como cofactor.
Índice
1 Clasificación
2 Nomenclatura
3 Función biológica
4 Estudios estructurales
5 Referencias
Clasificación
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas, más específicamente a aquellas transferasas que transfieren grupos que contienen fósforo (fosfotransferasas) con un átomo de nitrógeno como aceptor.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:L-arginina Nω-fosfotransferasa. Otros nombres de uso común pueden ser arginina fosfoquinasa, adenosina 5'-trifosfato: L-arginina fosfotransferasa, adenosina 5'-trifosfato-arginina fosfotransferasa, ATP:L-arginina N-fosfotransferasal ATP:L-arginina, y ω-N-fosfotransferasa.
Función biológica
Esta enzima participa en el metabolismo de la arginina y de la prolina, también en algunos organismos participa en el sistema fosfágeno arginina fosfato.
Estudios estructurales
Hacia fines del año 2007, se habían resuelto 8 estructuras para esta clase de enzimas con los siguientes códigos de acceso a PDB: 1BG0 , 1M15 , 1M80 , 1P50 , 1P52 , 1RL9 , 1SD0 , y 2J1Q .
Referencias
ELODI P, SZORENYI E (1956). «Properties of crystalline arginine-phosphoferase isolated from Crustacean muscle». Acta Physiol. Hung. 9 (4): 367–79. PMID 13339436.
MORRISON JF, GRIFFITHS DE, ENNOR AH (1957). «The purification and properties of arginine phosphokinase». Biochem. J. 65 (1): 143–53. PMC 1199841. PMID 13403885.
Z; Fancsovits, P; Akos, M; Tóthné Gilán, Z; Hauzman, E; Papp, Z (2006). «[In vitro fertilization at our department. A decade's work in figures and facts (1994-2003)]». Orv. Hetil. 147 (1): 7–14. PMID 16519065.
VIRDEN R, WATTS DC, BALDWIN E (1965). «Adenosine 5′-triphosphate–arginine phosphotransferase from lobster muscle: purification and properties». Biochem. J. 94 (3): 536–44. PMC 1206586. PMID 14340045.
